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Il reticolo endoplasmatico (ER) contiene un’alta concentrazione di chaperoni molecolari ed enzimi che facilitano il ripiegamento delle proteine destinate all’ambiente extra-cellulare, alla membrana della cellula e agli organelli endocitici e della via secretoria. Contiene anche fattori che controllano la qualità delle proteine espresse e che selezionano quelle difettose che devono essere rapidamente distrutte per evitare effetti tossici risultanti dal loro accumulo. Mutazioni, delezioni e interruzioni delle sequenze proteiche possono rendere impossibile il corretto ripiegamento e sono all’origine di numerose patologie causate dalla perdita della funzione della proteina mutata o dall’accumulo di proteine difettose in aggregati tossici. Organismi patogeni come virus e batteri possono sfruttare i meccanismi che garantiscono il ripiegamento delle proteine e la distruzione di proteine difettose per infettare le nostre cellule, replicare il loro genoma e produrre la loro progenie. Noi studiamo i meccanismi che regolano la produzione di proteine native e quelli che vengono attivati dalle nostre cellule per difenderci dall’accumulo di prodotti proteici aberranti e tossici. Recentemente, particolare attenzione è stata data alla caratterizzazione delle risposte (trascrizionale o post-traslazionale) attivate dalle cellule che esprimono polipeptidi scorrettamente ripiegati e allo studio di patologie rare come la deficienza di α1-antitripsina e alcune malattie da accumulo lisosomiale. La comprensione esaustiva del funzionamento di questi meccanismi permetterà di identificare potenziali target per medicamenti e di mettere a punto interventi terapeutici per curare patologie che derivano dal mal funzionamento della “fabbrica delle proteine”, dall’espressione di prodotti di geni mutati (malattie genetiche rare) o dall’attacco di patogeni.

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